Reseña evolutiva, clasificaciones y métodos de detección de las enzimas β‑lactamasas claves en la resistencia a antibióticos
DOI:
https://doi.org/10.58597/rpe.v3i3.80Palabras clave:
Revisión, Evolución, Resistencia a Antibióticos, beta-Lactamasas, Caracterización, Molecular, FuncionalResumen
En el presente artículo es una revisión narrativa de la literatura sobre la evolución, clasificación y métodos de detección de las ß-lactamasas, enzimas clave en la resistencia bacteriana a antibióticos, con la finalidad de aumentar el interés en torno a estas proteínas, cuyo conocimiento es esencial para un diagnóstico preciso y el desarrollo de estrategias terapéuticas oportunas, especialmente frente a bacterias multirresistentes, que constituyen una causa significativa de morbimortalidad a nivel mundial. Se revisan en detalle las clasificaciones propuestas, los criterios utilizados para categorizarlas estas enzimas, las cuales, ordenadas en un sistema de clasificación, se presentarán más inteligibles. Además, se analizan las secuencias aminoacídicas de algunas proteínas con capacidad ß-lactamasas, describiendo las sustituciones que modifican sus espectros de hidrólisis, lo cual es crucial para entender su evolución y las presiones selectivas que han influido en su diversificación. Asimismo, se pone énfasis en la historia y el impacto clínico de estas enzimas en la práctica médica diaria. Aunque se cubre un amplio periodo de la literatura científica, se reconoce la imposibilidad de abarcar todos los aspectos. Finalmente, se invita a los lectores a profundizar en áreas de interés que puedan haber sido abordadas de manera tangencial, con el fin de contribuir a un control más efectivo de la resistencia antimicrobiana.
Descargas
Referencias
World Health Organization. Resistencia a los antibióticos [Internet]. Who.int. World Health Organization: WHO; 2018. Disponible en: https://www.who.int/es/news-room/fact-sheets/detail/antibiotic-resistance
Darwin C. El origen de las especies por medio de la selección natural. Tomo II. 1921.
Oromí Durich J. Resistencia bacteriana a los antibióticos. Med Integr [Internet]. 2000;36(10):367–70. Disponible en: https://www.elsevier.es/es-revista-medicina-integral-63-articulo-resistencia-bacteriana-losantibioticos-10022180
Martínez JL. Natural antibiotic resistance and contamination by antibiotic resistance determinants: the two ages in the evolution of resistance to antimicrobials. Front Microbiol. 2012;3:1. doi: 10.3389/fmicb.2012.00001.
Abraham EP, Chain E. An enzyme from bacteria able to destroy penicillin. Nature. 1940;146(3713):837.
Hall BG, Barlow M. Revised Ambler classification of {beta}-lactamases. J Antimicrob Chemother. 2005; 55(6):1050-1. doi: 10.1093/jac/dki130.
Bush K, Jacoby GA. Updated functional classification of beta-lactamases. Antimicrob Agents Chemother. 2010; 54(3):969-76. doi: 10.1128/AAC.01009-09.
Ambler RP. The structure of beta-lactamases. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci [Internet]. 1980;289(1036):321–31. Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6109327
Hall BG, Barlow M. Revised Ambler classification of {beta}-lactamases. J Antimicrob Chemother. 2005; 55(6):1050-1. doi: 10.1093/jac/dki130.
Gomez SA, Sanz MB, Rapoport M, Sucin G, Corallo TA, Poklepovich T, et al. Novel Metallo-β-Lactamase blaCVI-1 Isolated from a Chromobaterium violaceum Clinical Strain Resistant to Colistin. Pathogens [Internet]. 2023; 12(7):961. Available from: http://antimicrobianos.com.ar/wp-content/uploads/2023/07/Gomez-SA-et-al-CVI-1_pathogens-12-00961-v2.pdf.
Philippon A, Jacquier H, Ruppé E, Labia R. Structure-based classification of class A beta-lactamases, an update. Curr Res Transl Med. 2019 Nov;67(4):115-122. doi: 10.1016/j.retram.2019.05.003.
Pandey D, Singhal N, Kumar M. β-LacFamPred: An online tool for prediction and classification of β-lactamase class, subclass, and family. Front Microbiol. 2023 Jan 12;13:1039687. doi: 10.3389/fmicb.2022.1039687.
Bush K. Characterization of beta-lactamases. Antimicrob Agents Chemother. 1989;33(3):259–63.
Bush K, Jacoby GA, Medeiros AA. A functional classification scheme for beta-lactamases and its correlation with molecular structure. Antimicrob Agents Chemother. 1995;39(6):1211–33.
Guerrero Gómez C, Sánchez Carrillo C. Procedimientos en Microbiología Clínica: Recomendaciones de la Sociedad Española de Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica. Cercenado E, Cantón R, editores. Madrid: Sociedad Española de Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica (SEIMC). https://seimc.org/contenidos/documentoscientificos/procedimientosmicrobiologia/seimc-procedimientomicrobiologia1a.pdf
Marin Flesia M. Penicilina [Internet]. Trabajo presentado durante el Curso de Toxicología y Química Forense – 2011. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Universidad de Belgrano. Disponible en: http://repositorio.ub.edu.ar/handle/123456789/753
Acuña Leiva G. Descubrimiento de la penicilina: un hito de la medicina cómo el azar puede ayudar al científico. Rev Méd Clín. 2002;13: 30–34. Disponible en: https://www.elsevier.es/index.php?p=revista&pRevista=pdf-simple&pii=X0716864002319295&r=202
Mendoza Patiño N. Actualidades farmacológicas. Penicilina. Rev Fac Med UNAM.2006;49(4):169-171
Abarca Gabriela, Herrera Marco Luis. Betalactamasas: su importancia en la clínica y su detección en el laboratorio. Rev méd Hosp Nac Niños (Costa Rica). 2001; 36( 1-2 ): 77-104. Disponible en: http://www.scielo.sa.cr/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1017-85462001000100011&lng=en.
Bush K. Past and Present Perspectives on β-Lactamases. Antimicrob Agents Chemother. 2018 Sep 24;62(10):e01076-18. doi: 10.1128/AAC.01076-18.
Salverda ML, De Visser JA, Barlow M. Natural evolution of TEM-1 β-lactamase: experimental reconstruction and clinical relevance. FEMS Microbiol Rev. 2010; 34(6):1015-36. doi: 10.1111/j.1574-6976.2010.00222.x.
Morales JL, Reyes K, Monteghirfo M, Roque M, Irey J. Presencia de β-lactamasas de espectro extendido en dos hospitales de Lima, Perú. An Fac Med Lima. 2005;66(1):24–32.
Oliver A, Cantón R. Enterobacterias productoras de β-lactamasas plasmídicas de espectro extendido. 2005. Control de calidad. Sociedad Española de Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica (SEIMC). Disponible en: https://www.seimc.org/contenidos/ccs/revisionestematicas/bacteriologia/Blees.pdf
Carrasco Anabalón SA. Entorno genético y localización del gen blaCTX-M en cepas de enterobacterias productoras de carbapenemasas aisladas en hospitales chilenos. Tesis [trabajo de grado]. Universidad de Concepción, Chile, 2017. Disponible en: http://repositorio.udec.cl/jspui/bitstream/11594/2720/3/Tesis_Entorno_genetico_y_localizacion_del_gen.pdf
Coral D, Yauri MF, Alcocer I. 2021. Caracterización molecular de genes de resistencia a β-lactámicos en aislados bacterianos clínicos de la familia Enterobacteriaceae. Revista Ecuatoriana de Medicina y Ciencias Biológicas 42(1): 63-77. doi: 10.26807/remcb.v42i1.886
M100: Antimicrobial Susceptibility Testing Standards [Internet]. Clinical & Laboratory Standards Institute. CLSI; 2019. Disponible en: https://clsi.org/standards/products/microbiology/documents/m100/
García-Hernández A, García-Vázquez E, Hernández-Torres A, Ruiz J, Yagüe G, Herrero J, et al. Bacteraemia due to Escherichia coli producing extended-spectrum beta-lactamases (ESBL): clinical relevance and today's insights. Rev Esp Quimioter [Internet]. 2011;24(2):57–66. Disponible en: https://seq.es/wp-content/uploads/2011/06/garcia.pdf
Perozo Mena AJ, Castellano González MJ. Detección de Betalactamasas de espectro extendido en cepas de la familia Enterobacteriaceae. Kasmera [Internet]. 2009;37(1):25–37. Disponible en: https://ve.scielo.org/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0075-52222009000100004
Souverein D, Euser SM, van der Reijden WA, Herpers BL, Kluytmans J, Rossen JWA, et al. Clinical sensitivity and specificity of the Check-Points Check-Direct ESBL Screen for BD MAX, a real-time PCR for direct ESBL detection from rectal swabs. J Antimicrob Chemother. 2017 ;72(9):2512-2518. doi: 10.1093/jac/dkx189.
Dallenne C, Da Costa A, Decré D, Favier C, Arlet G. Development of a set of multiplex PCR assays for the detection of genes encoding important beta-lactamases in Enterobacteriaceae. J Antimicrob Chemother. 2010;65(3):490-5. doi: 10.1093/jac/dkp498.
Wang S, Wang S, Tang Y, Peng G, Hao T, Wu X, et al. Detection of Klebsiella pneumonia DNA and ESBL positive strains by PCR-based CRISPR-LbCas12a system. Front Microbiol. 2023;14:1128261. doi: 10.3389/fmicb.2023.1128261
Lascols C, Hackel M, Hujer AM, Marshall SH, Bouchillon SK, Hoban DJ, et al. Using nucleic acid microarrays to perform molecular epidemiology and detect novel β-lactamases: A snapshot of extended-spectrum β-lactamases throughout the world. J Clin Microbiol. 2012; 50(5):1632-9. doi: 10.1128/JCM.06115-11.
Di Conza JA. Aplicaciones de la espectrometría de masas MALDI-TOF en la microbiología clínica. Revista Argentina de Microbiología. 2022; 54(3):163-165. doi: 10.1016/j.ram.2022.08.001
Treviño M, Martínez-Lamas L, Romero-Jung P, Varón C, Moldes L, García-Riestra C, et al. Comparación entre las pruebas para la detección de betalactamasas de espectro extendido de los sistemas Vitek 2 y Phoenix. Enferm Infecc Microbiol Clin. 2009;27(10):566-70. doi: 10.1016/j.eimc.2009.02.005.
Chen L, Mathema B, Chavda KD, DeLeo FR, Bonomo RA, Kreiswirth BN. Carbapenemase-producing Klebsiella pneumoniae: molecular and genetic decoding. Trends Microbiol. 2014;22(12) :686-96. doi: 10.1016/j.tim.2014.09.003.
Findlay J, Poirel L, Juhas M, Nordmann P. KPC-Mediated Resistance to Ceftazidime-Avibactam and Collateral Effects in Klebsiella pneumoniae. Antimicrob Agents Chemother. 2021; 65(9):e0089021. doi: 10.1128/AAC.00890-21.
Agencia Española de Medicamentos y Productos Sanitarios. Informe de Posicionamiento Terapéutico de ceftazidima/avibactam (Zavicefta®). Ministerio de Sanidad, Servicios Sociales e Igualdad. IPT, 1/2018. V1. Disponible en: https://www.aemps.gob.es/medicamentosUsoHumano/informesPublicos/docs/IPT-ceftazidima-avibactam-Zavicefta-antibioticos.pdf
Navarro F, Calvo J, Cantón R, Fernández-Cuenca F, Mirelis B. Detección fenotípica de mecanismos de resistencia en microorganismos gramnegativos. Enferm Infecc Microbiol Clin. 2011;29(7):524–34. doi: 10.1016/j.eimc.2011.03.011
Poirel L, Castanheira M, Carrër A, Rodriguez CP, Jones RN, Smayevsky J, et al. OXA-163, an OXA-48-Related Class D β-Lactamase with Extended Activity Toward Expanded-Spectrum Cephalosporins. Antimicrob Agents Chemother. 2011; 55(6):2546–51. doi: 10.1128/AAC.00022-11.
Mugnier PD, Poirel L, Naas T, Nordmann P. Worldwide Dissemination of the blaOXA-23 Carbapenemase Gene of Acinetobacter baumannii. Emerg Infect Dis. 2009;16(1):35–40. doi: 10.3201/eid1601.090852
Cuaical Ramos NM, Delgado Borrero YA, Anzola Anzola YM, Marcano Zamora D, Torres LC. Detección de carbapenemasas tipo OXA en aislados de Acinetobacter baumannii de diferentes centros hospitalarios de Caracas, Venezuela. Rev Soc Venez Microbiol [Internet]. 2012;32(2):95–110. Disponible en: http://www.scielo.org.ve/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1315-25562012000200004
Tamma PD, Simner PJ. Phenotypic Detection of Carbapenemase-Producing Organisms from Clinical Isolates. J Clin Microbiol. 2018; 56(11):e01140-18. doi: 10.1128/JCM.01140-18.
Fleurbaaij F, Heemskerk AAM, Russcher A, Klychnikov OI, Deelder AM, Mayboroda OA, et al. Capillary-Electrophoresis Mass Spectrometry for the Detection of Carbapenemases in (Multi-)Drug-Resistant Gram-Negative Bacteria. Anal Chem. 2014;86(18):9154–61. doi: 10.1021/ac502049p.
Instituto de Salud Pública de Chile. Recomendaciones para detección de carbapenemasas en enterobacterias y Pseudomonas aeruginosa. Ministerio de Salud, Departamento de Laboratorio Biomédico Nacional y de Referencia; 2018. Disponible en: https://www.ispch.cl/sites/default/files/Recomendaciones%20para%20detecci%C3%B3n%20carbapenemasas%
Watkinson A. Antibiotics and antibiotic resistant bacteria in the aquatic environment: A global issue, an Australian perspective [Doctoral Thesis]. Queensland: University of Queensland, 2008. Disponible en: https://espace.library.uq.edu.au/view/UQ:151291.
Chakraborty AK. In silico analysis of hotspot mutations in the bacterial NDM-1 and KPC-1 carbapenemases that cause severe MDR phenotypes. Biochem Biotechnol Res. 2016;4(1):17-26. Available in: https://www.netjournals.org/pdf/BBR/2016/1/16-012.pdf
Descargas
Publicado
Número
Sección
Licencia
Derechos de autor 2024 Raul Aaron Giuliano Navarro-Rosemberg

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución 4.0.













